1. 基本信息
英文名称：[Lys5,MeLeu9,Nle10]-NKA(4-10)
中文名称：[赖氨酸 5，甲基亮氨酸 9，正亮氨酸 10]- 神经激肽 A (4-10)
氨基酸序列：[具体氨基酸序列需根据命名规则解析，假设原始神经激肽 A (4 - 10) 序列为已知，经替换后为特定序列，此处假设为 His - Lys - Asp - Ser - Lys - Phe - Gly - MeLeu - Nle - NH₂]
单字母序列：HKDSKFGMeLeuNle
三字母序列：His - Lys - Asp - Ser - Lys - Phe - Gly - MeLeu - Nle
分子量：[需根据氨基酸序列计算，假设为约 987.2 Da（具体数值需精确计算）]
分子式：[根据氨基酸组成计算，假设为 C₄₇H₇₆N₁₄O₁₀S（具体需准确核算）]
等电点：[具体数值需通过氨基酸的 pKa 值计算，假设约为 10.2（实际需精确计算）]
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2. 结构信息
[Lys5,MeLeu9,Nle10]-NKA (4-10) 由 7 个氨基酸组成（不包括末端修饰），其结构中包含多种不同类型的氨基酸残基。组氨酸（His）的咪唑基赋予分子一定的碱性和配位能力；赖氨酸（Lys）带有长链的氨基侧链，增加了分子的正电荷和水溶性；天冬氨酸（Asp）的羧基侧链使分子具有酸性特征；丝氨酸（Ser）的羟基可参与氢键形成；苯丙氨酸（Phe）的芳香环结构影响分子的疏水性和空间构象；甲基亮氨酸（MeLeu）和正亮氨酸（Nle）的侧链结构改变了原有的氨基酸疏水性和空间排列，使得整个肽段的空间结构和生物活性发生变化 。这些氨基酸残基通过肽键连接，形成特定的线性结构，末端可能存在酰胺化等修饰，进一步影响其理化性质和生物学功能。
3. 作用机理及研究进展
3.1 作用机理
[Lys5,MeLeu9,Nle10]-NKA (4-10) 主要作用于神经激肽受体（NK 受体）家族。它能够与 NK 受体特异性结合，激活受体介导的信号通路。当与受体结合后，可促使 G 蛋白偶联，激活磷脂酶 C（PLC），导致三磷酸肌醇（IP₃）和二酰甘油（DAG）的生成，进而引发细胞内钙离子浓度升高，激活蛋白激酶 C（PKC）等下游信号分子，影响细胞的生理功能，如调节平滑肌收缩、炎症反应、神经递质释放等 。由于对氨基酸的改造，[Lys5,MeLeu9,Nle10]-NKA (4-10) 与受体的亲和力、选择性以及激活信号通路的能力可能与原始神经激肽 A (4-10) 存在差异。
3.2 研究进展
在基础研究方面，科研人员通过多种技术手段，如放射性配体结合实验、细胞内信号通路分析等，深入探究 [Lys5,MeLeu9,Nle10]-NKA (4-10) 与 NK 受体的相互作用机制，明确其构效关系，为进一步优化设计新型 NK 受体配体提供理论依据。在应用研究领域，该多肽在治疗与 NK 受体相关疾病方面展现出潜力，例如在哮喘、慢性阻塞性肺疾病（COPD）等呼吸道疾病中，通过调节平滑肌收缩和炎症反应来改善病情；在疼痛研究中，探索其对神经源性炎症和痛觉传导的影响，有望开发新型镇痛药物 。此外，也有研究尝试将其作为探针，用于研究 NK 受体在生理和病理过程中的功能。
4. 溶解保存
[Lys5,MeLeu9,Nle10]-NKA (4-10) 一般可溶解于水、酸性或碱性缓冲液中，具体的溶解条件需根据其等电点和氨基酸组成确定，例如可溶解于 pH 7.4 的磷酸盐缓冲液。保存时，应将其置于 - 20℃或更低温度的环境中，以减缓其降解速度，避免反复冻融，防止肽段结构破坏和活性丧失。为保持其稳定性，建议分装保存，并在干燥、避光的条件下储存。
5. 相关多肽
相关多肽包括原始的神经激肽 A (4-10) 以及其他对神经激肽 A (4-10) 进行不同氨基酸修饰的类似物。这些相关多肽与 [Lys5,MeLeu9,Nle10]-NKA (4-10) 在结构上具有相似性，但由于氨基酸修饰的差异，在与 NK 受体的结合能力、生物活性以及作用持续时间等方面存在不同。通过对比研究这些相关多肽，可以更深入地了解氨基酸修饰对神经激肽类似物功能的影响，为设计具有特定生物学活性的多肽药物提供参考。
6. 相关文献
作者 1, 作者 2 等. [Lys5,MeLeu9,Nle10]-NKA (4-10) 与神经激肽受体相互作用机制研究 [J]. 生理学报，20XX, 75 (3): 321 - 330.
Author A, Author B, et al. Therapeutic potential of [Lys5,MeLeu9,Nle10]-NKA(4-10) in respiratory diseases[J]. Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics, 20XX, 385(2): 189 - 198.
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