南京航空航天大学团队利用自主搭建的珀罗汀无细胞蛋白表达平台，成功实现了分枝杆菌孔蛋白MspA的高效体外合成，并确认其八聚体锥形孔道结构完整性与天然构象高度一致。
▶ 突破技术壁垒，破解跨膜蛋白表达难题
MspA蛋白作为典型的八聚体跨膜通道蛋白，可以为多种氨基酸替代保留高水平表达和通道活性，是通过定点诱变进行工程设计的理想选择，其独特的锥形孔道结构在材料和化学领域具有重要应用价值。传统细胞表达系统因跨膜蛋白的疏水性及多亚基自组装复杂性，常面临表达效率低、构象错误等问题，而珀罗汀自主研发的无细胞平台成功实现MspA八聚体跨膜蛋白的成功表达。
▶ 结构精准性获权威验证
该技术团队对体外表达的蛋白进行结构解析，结果显示，体外表达的MspA蛋白呈现典型的八聚体对称性，结构域与天然蛋白误差很小，关键功能位点均与文献报道一致。
▶ 平台技术赋能合成生物学创新
珀罗汀无细胞蛋白表达平台的突破性进展，不仅为跨膜通道蛋白、离子转运体等"难表达"膜蛋白提供了高效制备方案，更展现出在合成生物元件定制、人工细胞器构建等领域的应用潜力。
来源南京航空航天大学团队
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