1. 基本信息
- 英文名称：Pheromone Biosynthesis Activating Neuropeptide (Helicoverpa Assulta, Heliothis Zea)，常简称为 PBAN (Helicoverpa Assulta, Heliothis Zea)
- 中文名称：（棉铃虫、烟芽夜蛾）信息素生物合成激活神经肽
- 氨基酸序列：H - Leu - Ser - Asp - Asp - Met - Pro - Ala - Thr - Pro - Ala - Asp - Gln - Glu - Met - Tyr - Arg - Gln - Asp - Pro - Glu - Gln - Ile - Asp - Ser - Arg - Thr - Lys - Tyr - Phe - Ser - Pro - Arg - Leu - NH₂
- 单字母序列：LSDDMPATPADQEMYRQDPEQIDSRTKYFSPRL - NH₂
- 三字母序列：Leu - Ser - Asp - Asp - Met - Pro - Ala - Thr - Pro - Ala - Asp - Gln - Glu - Met - Tyr - Arg - Gln - Asp - Pro - Glu - Gln - Ile - Asp - Ser - Arg - Thr - Lys - Tyr - Phe - Ser - Pro - Arg - Leu - NH₂
- 分子量：3901.31
- 分子式：C₁₆₇H₂₅₉N₄₇O₅₇S₂
- 等电点：未明确提及（需专业实验测定或特定软件精确计算）
- CAS 号：122071 - 54 - 9
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2. 结构信息
PBAN 属于 PBAN / 焦激肽神经肽家族成员，其 C 末端具有常见的氨基酸序列 FXPRlamide 基序 。整体氨基酸序列如上述基本信息所示，由 33 个氨基酸残基组成，其特定的氨基酸排列顺序决定了它独特的空间构象，这种结构对于其识别和结合靶受体以及发挥生物学功能至关重要 。但关于其更详细的三维空间结构，如二级结构（α- 螺旋、β- 折叠等）和三级结构，还需要通过诸如 X 射线晶体学、核磁共振等先进技术进一步深入探究。
3. 作用机理
PBAN 通过与信息素生物合成激活神经肽受体（PBAN - R）结合来发挥作用。结合后，会引发一系列细胞内信号转导事件，进而上调信息素生物合成途径中的关键酶。在昆虫性信息素生物合成过程中，PBAN 起着关键的调控作用。例如在棉铃虫和烟芽夜蛾等蛾类昆虫中，当 PBAN 与受体结合后，会促使脂肪体等组织中的相关酶基因表达上调，这些酶参与催化脂肪酸等前体物质逐步转化为性信息素的过程，最终诱导性信息素的合成 。
4. 研究进展
- 信息素生物合成调控机制方面：研究不断深入揭示 PBAN 在不同昆虫种类中对信息素生物合成的精细调控网络。除了已知的通过激活关键酶来促进性信息素合成，科学家们发现环境因素（如光照周期、温度等）可能通过影响 PBAN 的分泌或其受体的表达，间接调控信息素生物合成 。
- 应用研究方面：基于对 PBAN 作用机制的理解，有望开发新型害虫防治策略。例如，通过干扰 PBAN - PBAN - R 信号通路，阻止害虫性信息素的合成，从而破坏害虫的交配行为，达到控制害虫种群数量的目的 。目前已经有一些研究尝试设计 PBAN 受体拮抗剂或干扰 PBAN 分泌的物质，并在实验室条件下取得了一定效果，但距离实际大规模应用还有一定距离，需要进一步优化和田间试验验证 。
5. 溶解保存
一般而言，该多肽可溶解于合适的缓冲液中，如磷酸盐缓冲液（PBS）等。具体的溶解条件可能需要根据实验需求进行优化。保存时，建议将其置于低温环境，如 - 20℃或 -80℃，以保持其生物活性。避免反复冻融，因为这可能会导致多肽的降解或活性丧失。在长期储存时，可考虑加入适量的保护剂（如甘油等）来进一步稳定多肽结构 。
6. 相关多肽
PBAN / 焦激肽神经肽家族中的其他成员与 PBAN (Helicoverpa Assulta, Heliothis Zea) 具有相似的结构特征（如 C 末端 FXPRlamide 基序），在功能上也可能存在一定的相关性 。例如，某些昆虫的焦激肽可能在调节昆虫的肌肉收缩、消化道生理等方面发挥作用，而 PBAN 主要聚焦于信息素生物合成调控，但它们可能共享部分信号转导途径或具有相似的进化起源 。
7. 相关文献
[1] Jurenka, R. A. (1991). Control of the pheromone biosynthetic pathway in Helicoverpa zea by the pheromone biosynthesis activating neuropeptide. Archives of Insect Biochemistry and Physiology, 17(2), 121-133. DOI: 10.1002/arch.940170203
