Casein Kinase II Receptor Peptide ;198481-81-1

基本信息

  • 英文名称:Casein Kinase II Receptor Peptide
  • 中文名称:酪蛋白激酶 II 受体肽
  • 氨基酸序列:Arg - Arg - Arg - Arg - Arg - Arg - Arg - Gly - Ser - Ser - Ser - Ser
  • 单字母序列:RRRRRRRGGSSSS
  • 三字母序列:Arg - Arg - Arg - Arg - Arg - Arg - Arg - Gly - Gly - Ser - Ser - Ser - Ser
  • 分子量:约 1442.78 Da
  • 分子式:C₅₆H₉₇N₂₅O₁₇
  • 等电点:未明确检索到相关信息
  • CAS 号:198481 - 81 - 1
  • 供应商:上海楚肽生物科技有限公司

结构信息

Casein Kinase II Receptor Peptide 由 13 个氨基酸组成,其中包含 7 个精氨酸(Arg)、2 个甘氨酸(Gly)和 4 个丝氨酸(Ser)。从一级结构来看,其富含带正电荷的精氨酸残基,这使得整个多肽在生理 pH 条件下带正电,具有较强的亲水性和与带负电分子结合的潜力。在空间结构方面,由于甘氨酸的存在,使得肽链具有一定的柔韧性,而多个丝氨酸残基可能是潜在的磷酸化位点,在与酪蛋白激酶 II(Casein Kinase II,CKII)相互作用时,可能发生磷酸化修饰,进而影响其结构和功能 。目前虽缺乏详细的三维结构解析,但可推测其结构特点与它在细胞内的功能密切相关。

作用机理及研究进展

  • 作用机理:酪蛋白激酶 II 受体肽主要与酪蛋白激酶 II 相互作用。酪蛋白激酶 II 是一种广泛存在且高度保守的丝氨酸 / 苏氨酸蛋白激酶,参与细胞内众多信号转导通路和生理过程。该受体肽作为 CKII 的潜在结合底物,通过其特定的氨基酸序列与 CKII 的活性位点或调节位点结合,影响 CKII 的激酶活性。一方面,它可能作为竞争性抑制剂,与天然底物竞争结合 CKII,抑制 CKII 对其他底物的磷酸化作用;另一方面,自身也可能被 CKII 磷酸化,磷酸化后的受体肽可能会引发下游信号通路的改变,从而调节细胞的生长、分化、代谢等过程 。
  • 研究进展:在细胞信号转导机制研究中,科学家通过对 Casein Kinase II Receptor Peptide 的研究,进一步阐明了 CKII 在不同细胞过程中的调控作用。例如,在『肿瘤』细胞研究中发现,调节 CKII 的活性可能影响『肿瘤』细胞的增殖、迁移和侵袭能力,该受体肽作为研究工具,有助于深入探索 CKII 相关的『肿瘤』发生发展机制。此外,在神经细胞研究中,也有实验表明 CKII 参与神经细胞的发育和神经退行性疾病的病理过程,通过研究该受体肽与 CKII 的相互作用,为相关疾病的治疗提供新的潜在靶点和思路 。不过,目前关于该受体肽的研究大多还处于基础实验阶段,其在体内的具体作用机制和潜在应用仍需更多深入研究。

溶解保存

  • 溶解:该多肽一般可使用去离子水溶解,若溶解困难,可尝试用少量的稀乙酸溶液(如 0.1% 乙酸)助溶 。在溶解过程中,可适当进行振荡或超声处理,以促进溶解,但要注意避免剧烈条件导致多肽结构破坏。需注意,若后续实验对溶液的 pH 有要求,溶解后应使用合适的缓冲液调节至所需 pH。
  • 保存:将溶解后的 Casein Kinase II Receptor Peptide 分装成小体积,储存于 - 20℃或 - 80℃的低温环境中,以防止多肽降解和聚集,避免反复冻融 。若为短期使用(数天内),也可在 4℃下保存,但长期保存建议选择低温环境。

相关多肽

  • CKII 底物模拟肽:这类多肽模拟 CKII 天然底物的结构,能够被 CKII 磷酸化,与 Casein Kinase II Receptor Peptide 类似,都可用于研究 CKII 的底物特异性和磷酸化机制,但在氨基酸序列和磷酸化位点等方面存在差异 。
  • CKII 抑制剂肽:一些设计用于抑制 CKII 活性的多肽,通过与 CKII 活性中心紧密结合,阻止其对底物的磷酸化,与 Casein Kinase II Receptor Peptide 在调节 CKII 活性方面具有相似的研究目的,但作用方式和结合位点可能不同 。

相关文献

  • Meggio F, Pinna LA. Protein kinase CK2: a challenge to be more than just a housekeeping enzyme. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology. 2003; 1640(1 - 2): 3 - 14.
  • Sarno S, et al. Protein kinase CK2: from structure to function and back. FEBS Journal. 2011; 278(16): 2737 - 2768.

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